Lactococcus lactis谷氨酸脱羧酶的分离纯化及部分酶学性质

Purification and Partial Characterization of Glutamate Decarboxylase from Lactococcus lactis

DOI：

中文关键词: Lactococcuslactis,谷氨酸脱羧酶(GAD),纯化,γ氨基丁酸(GABA)

英文关键词:

基金项目:

许建军 江波 许时婴

江南大学食品学院，江南大学食品学院，江南大学食品学院 江苏无锡214036，江苏无锡214036，江苏无锡214036

摘要点击次数: 285

全文下载次数: 849

中文摘要:

采用溶菌酶处理、超声破碎、硫酸铵分级、3次DEAE SepharoseCL 6B层析、SephacrylS 200凝胶过滤等手段,从乳酸菌细胞中分离纯化得到谷氨酸脱羧酶(GAD;EC4.1.1.15).纯化酶的比活力为14.4U/mg,纯化倍数31,回收率3.8%,SDS PAGE得到亚基的相对分子质量为65000.L 谷氨酸是测试的18种氨基酸中的惟一作用底物,表明乳酸菌GAD具有高度的底物专一性.酶在pH值3.6～5.4时具有活性,pH值4.7时活性最高,pH值6.0以上时没有活力.耐热性实验表明,pH值4.7条件下处理5h后,60℃时该酶仍能保持80%以上的活性,80℃以上迅速失活,由Lineweaver Burk作图得到的GAD的Km值为1.9mmol/L.

英文摘要:

查看全文 查看/发表评论 下载PDF阅读器